Es ist Sonntag Nachmittag, und einige von uns haben vielleicht noch an den Nachwirkungen des letzten Abends zu tragen. Verantwortlich für den ganzen Ärger ist unser Molekül der Woche, die Alkohol-Dehydrogenase (ADH). Von denen trägt der Mensch mindestens sechs leicht abgewandte Versionen in sich, hauptsächlich in Leber und Magen. Das Bild zeigt eine menschliche Beta1-Alkohol-Dehydrogenase als Dimer (Struktur 1DEH in der pdb nach [1], erstellt mit vmd).
Erstmal ist die Alkohol-Dehydrogenase unser guter, guter Freund. In der Gärung dient es dazu, überhaupt Ethanol zu erzeugen. Und uns hilft es dann dabei, Alkohol trinken zu können und den auch irgendwann wieder abzubauen – schließlich will man am nächsten Tag wieder was arbeiten können oder zumindest nicht mehr lallend seine Umgebung belästigen müssen. Das tut es, indem es die Reaktion von Ethanol zu Acetaldehyd katalysiert, von wo aus dann ihr Sidekick, die Acetaldehyd-Dehydrogenase, übernehmen kann. Leider ist das Acetaldehyd für den Menschen ebenfalls toxisch, und die Nebenwirkungen dürften jedem (Gelegenheits-)Trinker bekannt sein: der ganz normale Kater (hangover vulgatis) In diese Richtung veranlagte bzw. erzogene Menschen mögen das als Strafe Gottes für den Alkoholrausch auffassen, und die Wissenschaft kann an der Stelle schlecht widersprechen – schränkt aber ein, dass der ADH der spirituelle Zustand von Messwein auch vollkommen schnurz ist; das mit der Transsubstantiation scheint die Evolution wohl irgendwie übersehen zu haben.
Außerdem setzt die ADH auch noch andere Alkohole um und verleiht ihnen dadurch ihre Giftigkeit für den Menschen. Vorm Trinken von Methanol oder anderen Haushaltsalkoholen sei hier entsprechend gewarnt. Das gilt auch und gerade für Russen.
Prost.
auch wenn man ungelesene Publikationen nicht zitieren sollte, für mehr Informationen und als Quelle für die Struktur:
[1] Davis, G.J., Bosron, W.F., Stone, C.L., Owusu-Dekyi, K., Hurley, T.D. 
X-ray structure of human beta3beta3 alcohol dehydrogenase. The contribution of ionic interactions to coenzyme binding. J.Biol.Chem. v271 pp.17057-17061 , 1996
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